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【24h】

Proton uptake in the reaction center mutant L210DN from Rhodobacter sphaeroides via protonated water molecules

机译：球形红球菌通过质子化水分子吸收反应中心突变体L210DN中的质子

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The reaction center ( RC) of Rhodobacter sphaeroides uses light energy to reduce and protonate a quinone molecule, Q(B) ( the secondary quinone electron acceptor), to form quinol, Q(B)H(2). Asp210 in the L-subunit has been shown to be a catalytic residue in this process. Mutation of Asp210 to Asn leads to a deceleration of reoxidation of Q(A)(-) in the Q(A)(-)Q(B) -> Q(A)Q(B)(-) transition. Here we determined the structure of the Asp210 to Asn mutant to 2.5 angstrom and show that there are no major structural differences as compared to the wild- type protein. We found Q(B) in the distal position and a chain of water molecules between Asn210 and Q(B). Using time-resolved Fourier transform infrared ( trFTIR) spectroscopy, we characterized the molecular reaction mechanism of this mutant. We found that Q(B)(-) formation precedes Q(A)(-) oxidation even more pronounced than in the wild- type reaction center. Continuum absorbance changes indicate deprotonation of a protonated water cluster, most likely of the water chain between Asn210 and Q(B). A detailed analysis of wild-type structures revealed a highly conserved water chain between Asp210 or Glu210 and Q(B) in Rb. sphaeroides and Rhodopseudomonas Viridis, respectively.
机译：球形红细菌的反应中心（RC）使用光能还原并质子化醌分子Q（B）（次级醌电子受体）形成喹诺酮Q（B）H（2）。在该过程中，L亚基中的Asp210已显示是催化残基。 Asp210突变为Asn导致Q（A）（-）Q（B）-> Q（A）Q（B）（-）过渡中Q（A）（-）的再氧化减速。在这里，我们确定了Asp210到Asn突变体（至2.5埃）的结构，并表明与野生型蛋白相比，没有主要的结构差异。我们发现Q（B）在远端位置，并且在Asn210和Q（B）之间有一串水分子。使用时间分辨傅立叶变换红外（trFTIR）光谱，我们表征了该突变体的分子反应机理。我们发现，与野生型反应中心相比，Q（B）（-）的形成先于Q（A）（-）的氧化。连续吸收变化表明质子化水簇的去质子化，最可能是Asn210和Q（B）之间的水链。对野生型结构的详细分析显示，Rb中Asp210或Glu210与Q（B）之间的水链高度保守。 sphaeroides和Rhodopseudomonas Viridis。

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