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首页> 外文期刊>Biochemistry >The stoichiometry of host PrPC glycoforms modulates the efficiency of PrPSc formation in vitro
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The stoichiometry of host PrPC glycoforms modulates the efficiency of PrPSc formation in vitro

机译：宿主PrPC糖型的化学计量调节体外PrPSc形成的效率

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A central event in the formation of infectious prions is the conformational change of a host-encoded glycoprotein, PrPC, into a pathogenic isoform, PrPSc. However, the molecular requirements for efficient PrP conversion remain unknown. In this study, we employed the recently developed protein misfolding cyclic amplification (PMCA) and scrapie cell assay (SCA) techniques to study the role of N-linked glycosylation on prion formation in vitro. The results show that unglycosylated PrPC molecules are required to propagate mouse RML prions, whereas diglycosylated PrPC molecules are required to propagate hamster Sc237 prions. Furthermore, the formation of Sc237 prions is inhibited by substoichiometric levels of hamster unglycosylated PrPC molecules. Thus, interactions between different PrPC glycoforms appear to control the efficiency of prion formation in a species-specific manner.
机译：感染性ions病毒形成的中心事件是宿主编码的糖蛋白PrPC转变为致病同工型PrPSc的构象变化。但是，有效PrP转化的分子要求仍然未知。在这项研究中，我们采用了最近开发的蛋白质错误折叠循环扩增（PMCA）和瘙痒病细胞测定（SCA）技术来研究N-联糖基化对体外病毒形成的作用。结果表明，未糖基化的PrPC分子是繁殖小鼠RML pr病毒所必需的，而二糖基化的PrPC分子是繁殖仓鼠Sc237 pr病毒所必需的。此外，亚化学计量水平的仓鼠未糖基化的PrPC分子抑制了Sc237 pr病毒的形成。因此，不同的PrPC糖型之间的相互作用似乎以物种特异性的方式控制了ion病毒形成的效率。

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