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High-affinity interaction between IKK beta and NEMO

机译：IKK beta和NEMO之间的高亲和力相互作用

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The Ser/Thr-specific I kappa B kinase (IKK), which comprises IKK alpha or IKK beta and the regulatory protein NEMO, is at the bottleneck for NF-kappa B activation. IKK activity relies on interaction between NEMO and IKK alpha or IKK beta. A conserved region in the C-terminal tail of IKK beta or IKK alpha (NEMO-binding domain, NBD, residues 734-745 of IKK beta) is important for interaction with NEMO. Here we show that the NBD peptide of IKK beta is not sufficient for interaction with NEMO. Instead, a longer region of the IKK beta C-terminal region provides high affinity for NEMO. Quantitative measurements using surface plasmon resonance and isothermal titration calorimetry confirm the differential affinities of these interactions and provide insight into the kinetic and thermodynamic behaviors of the interactions. Biochemical characterization using multiangle light scattering (MALS) coupled with refractive index shows that the longer IKK beta C-terminal region forms a 2:2 stoichiometirc complex with NEMO.
机译：包含IKK alpha或IKK beta和调节蛋白NEMO的Ser / Thr特异性IκB激酶（IKK）处于NF-κB激活的瓶颈。 IKK活动依赖于NEMO与IKK alpha或IKK beta之间的相互作用。 IKK beta或IKK alpha（NEMO结合域，NBD，IKK beta的734-745位残基）的C末端尾部的保守区域对于与NEMO相互作用非常重要。在这里，我们显示IKK beta的NBD肽不足以与NEMO相互作用。取而代之的是，IKK beta C末端区域的更长区域提供了对NEMO的高亲和力。使用表面等离振子共振和等温滴定量热法进行的定量测量证实了这些相互作用的不同亲和力，并提供了对相互作用的动力学和热力学行为的了解。使用多角度光散射（MALS）结合折射率的生化特征表明，较长的IKKβC末端区域与NEMO形成2：2的化学计量复合体。

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