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Discovery of native metal ion sites located on the ferredoxin docking side of photosystem I

机译：发现位于光系统I铁氧还蛋白对接侧的天然金属离子位点

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Photosystem I (PSI) is a large membrane protein that catalyzes light-driven electron transfer across the thylakoid membrane from plastocyanin located in the lumen to ferredoxin in the stroma. Metal analysis reveals that PSI isolated from the cyanobacterial membranes of Synechococcus leopoliensis has a near-stoichiometric 1 molar equiv of Zn2+ per PSI monomer and two additional surface metal ion sites that favor Cu2+ binding. Two-dimensional hyperfine sublevel correlation (HYSCORE) spectroscopy reveals coupling to the so-called remote nitrogen of a single histidine coordinated to one of the Cu2+ centers. EPR and X-ray absorption fine structure (XAFS) studies of 2Cu-PSI complexes reveal the direct interaction of ferredoxin with the Cu2+ centers on PSI, establishing the location of native metal sites on the ferredoxin docking side of PSI. On the basis of these spectroscopic results and previously reported site-directed mutagenesis studies, inspection of the PSI crystal structure reveals a cluster of three highly conserved residues, His(D95), Glu(D103), and Asp(C23), as a likely Cu2+ binding site. The discovery of surface metal sites on the acceptor side of PSI provides a unique opportunity to probe the stromal region of PSI and the interactions of PSI with its reaction partner, the soluble electron carrier protein ferredoxin.
机译：光系统I（PSI）是一种大的膜蛋白，可催化光驱动电子从类腔内的质子蓝蛋白跨过类囊体膜转移到基质中的铁氧还蛋白。金属分析表明，从Leo Synechococcus leopoliensis的蓝细菌膜分离出的PSI，每个PSI单体具有接近化学计量的1摩尔当量的Zn2 +和两个额外的表面金属离子位点，有利于Cu2 +结合。二维超细亚水平相关性（HYSCORE）光谱显示与单个组氨酸的所谓远程氮原子耦合，该单个组氨酸与Cu2 +中心之一配位。对2Cu-PSI配合物的EPR和X射线吸收精细结构（XAFS）研究表明，铁氧还蛋白与PSI上的Cu2 +中心直接相互作用，从而在PSI的铁氧还蛋白对接侧确定了天然金属位点的位置。根据这些光谱结果和先前报道的定点诱变研究，对PSI晶体结构的检查发现可能存在三个高度保守的残基簇，即His（D95），Glu（D103）和Asp（C23）。 Cu 2+结合位点。在PSI受体侧的表面金属位点的发现提供了一个独特的机会来探查PSI的基质区域以及PSI与它的反应伙伴可溶性电子载体蛋白铁氧还蛋白的相互作用。

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