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首页> 外文期刊>Biochemistry >Identification of Phenylalanine 3-Hydroxylase for meta-Tyrosine Biosynthesis
【24h】

Identification of Phenylalanine 3-Hydroxylase for meta-Tyrosine Biosynthesis

机译：苯丙氨酸3-羟化酶的鉴定，用于间酪氨酸的生物合成

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Phenylalanine hydroxylase (PheH) is an iron (II)-dependent enzyme that catalyzes the hydroxylation of aromatic amino acid L-phenylalanine (L-Phe) to L-tyrosine (L-Tyr). The enzymatic modification has been demonstrated to be highly regiospecific, forming proteinogenic para-Tyr (p-Tyr) exclusively. Here we biochemically characterized the first example of a phenylalanine 3-hydroxylase (Phe3H) that catalyzes the synthesis of meta-Tyr (m-Tyr) from Phe. Subsequent mutagenesis studies revealed that two residues in the active site of Phe3H (Cys187 and Thr202) contribute to C-3 rather than C-4 hydroxylation of the phenyl ring. This work sets the stage for the mechanistic and structural study of regiospecific control of the substrate hydroxylation by PheH.
机译：苯丙氨酸羟化酶（PheH）是铁（II）依赖性酶，催化芳香族氨基酸L-苯丙氨酸（L-Phe）羟基化为L-酪氨酸（L-Tyr）。已证明酶促修饰具有高度区域特异性，仅形成蛋白原对-Tyr（p-Tyr）。在这里，我们对苯丙氨酸3-羟化酶（Phe3H）的第一个实例进行了生化表征，该酶催化从Phe合成间-Tyr（m-Tyr）。随后的诱变研究表明，Phe3H的活性位点中的两个残基（Cys187和Thr202）有助于苯环的C-3而不是C-4羟基化。这项工作为通过PheH区域特异性控制底物羟基化的机理和结构研究奠定了基础。

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