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Crystal structures of phosphite dehydrogenase provide insights into nicotinamide cofactor regeneration

机译：亚磷酸酯脱氢酶的晶体结构提供了对烟酰胺辅因子再生的见解

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The enzyme phosphite dehydrogenase (PTDH) catalyzes the NAD ~+-dependent conversion of phosphite to phosphate and represents the first biological catalyst that has been shown to conduct the enzymatic oxidation of phosphorus. Despite investigation for more than a decade into both the mechanism of its unusual reaction and its utility in cofactor regeneration, there has been a lack of any structural data for PTDH. Here we present the cocrystal structure of an engineered thermostable variant of PTDH bound to NAD ~+ (1.7 ? resolution), as well as four other cocrystal structures of thermostable PTDH and its variants with different ligands (all between 1.85 and 2.3 ? resolution). These structures provide a molecular framework for understanding prior mutational analysis and point to additional residues, located in the active site, that may contribute to the enzymatic activity of this highly unusual catalyst.
机译：亚磷酸酯脱氢酶（PTDH）催化NAD〜+依赖性的亚磷酸酯向磷酸酯的转化，它是第一个被证明可进行磷的酶氧化的生物催化剂。尽管已经对其异常反应机理及其在辅因子再生中的用途进行了十多年的研究，但仍缺乏PTDH的任何结构数据。在这里，我们介绍了结合NAD〜+（1.7？分辨率）的PTDH工程热稳定变异体的共晶体结构，以及热稳定PTDH及其具有不同配体的其他四个共晶体结构（均在1.85和2.3？分辨率之间）。这些结构为理解先前的突变分析提供了分子框架，并指出了位于活性位点的其他残基，这些残基可能有助于这种高度不同寻常的催化剂的酶促活性。

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