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Structural Changes Associated with Transthyretin Misfolding and Amyloid Formation Revealed by Solution and Solid-State NMR

机译：溶液和固态NMR显示与运甲状腺素蛋白错误折叠和淀粉样蛋白形成相关的结构变化

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Elucidation of structural changes involved in protein misfolding and amyloid formation is crucial for unraveling the molecular basis of amyloid formation. Here we report structural analyses of the amyloidogenic intermediate and amyloid aggregates of transthyretin using solution and solid-state nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy. Our solution NMR results show that one of the two main beta-sheet structures (CBEF beta-sheet) is maintained in the aggregation-competent intermediate, while the other DAGH beta-sheet is more flexible on millisecond time scales. Magic-angle-spinning solid-state NMR revealed that AB loop regions interacting with strand A in the DAGH beta-sheet undergo conformational changes, leading to the destabilized DAGH beta-sheet.
机译：阐明涉及蛋白质错误折叠和淀粉样蛋白形成的结构变化对于阐明淀粉样蛋白形成的分子基础至关重要。在这里，我们报告使用溶液和固态核磁共振（NMR）光谱对运甲状腺素蛋白的淀粉样蛋白生成中间体和淀粉样蛋白聚集体进行结构分析。我们的溶液NMR结果表明，两个主要的β-折叠结构（CBEFβ-折叠）之一保持在具有聚集能力的中间体中，而另一个DAGHβ-折叠在毫秒时间尺度上更为灵活。魔角旋转固态NMR显示与DAGH beta-sheet中的链A相互作用的AB环区域发生构象变化，从而导致DAGH beta-sheet不稳定。

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