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Design of Amphiphilic Peptide Geometry towards Biomimetic Self-Assembly of Chiral Mesoporous Silica

机译：手性介孔二氧化硅仿生自组装的两亲性肽几何设计

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In nature, diatoms and sponges are exquisite examples of well-defined structures produced by silica biomineralisation, in which proteins play an important role. However, the artificial peptide templating route for the silica mesostructure remains a formidable and unsolved challenge. Herein, we report our effort on the design of amphiphilic peptides for synthesising a highly ordered two-dimensional (2D)-hexagonal and lamellar chiral silica mesostructure using trimethoxysilylpropyl- N,N,N-trimethylammonium chloride as the co-structure directing agent (CSDA). The geometry of the peptide was designed by adding proline residues into the hydrophobic chain of the peptide to break the β-sheet conformation by weakening the intermolecular hydrogen bonds; this led to the mesophase transformation from the most general lamellar structure to the 2D hexagonal P6mm mesostructure by increasing the amphiphilic molecules packing parameter g. Enantiomerically pure chiral mesostructures were formed thanks to the intrinsic chirality and relatively strong intermolecular hydrogen bonds of peptides.
机译：在自然界中，硅藻和海绵是二氧化硅生物矿化产生的结构明确的精美例子，其中蛋白质起着重要的作用。然而，用于二氧化硅介观结构的人工肽模板化路线仍然是艰巨而未解决的挑战。在此，我们报告了我们在设计用于合成高度有序的二维（2D）-六方和层状手性二氧化硅介孔结构的两亲肽方面的工作，该结构使用三甲氧基甲硅烷基丙基-N，N，N-三甲基氯化铵作为共结构导向剂（CSDA） ）。通过将脯氨酸残基添加到肽的疏水链中来设计肽的几何形状，以通过削弱分子间氢键来破坏β-折叠构象。通过增加两亲性分子的填充参数g，这导致了从最一般的层状结构到二维六边形P6mm介观结构的中间相转变。对映体纯的手性介观结构由于肽的固有手性和相对较强的分子间氢键而形成。

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