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Structural Determination of the Tandem Repeat Motif in Samia cynthia ricini Liquid Silk by Solution NMR

机译：溶液核磁共振法测定辛西亚蓖麻液丝中串联重复序列的结构。

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The wild silkworm Samia cynthia ricini produces silk fibroin containing polyalanine sequences. The structure of a typical tandem repeat sequence YGGDGG(A)(12)GGAG within S. c. ricini silk fibroin in liquid silk was determined by solution NMR C-13, N-15, and H-1 shifts were assigned from solution NMR. spectra for the tandem repeat. TALOS-N was then used to predict the Backbone dihedral angles from the chemical shifts. Dihedral angles revealed a well-structured alpha-helix for the polyalanine region and less stable capping motifs for the N- and C-terminal regions. Consistent with this, the amide proton temperature coefficients of the last glycine in the N-terminal region and the first two glycines in the C-terminal region show more positive values than that of a random coil structute. Thus, the alpha-helical structute of the polyalanine region of S. c. ricini liquid silk is stabilized by capping motifs.
机译：野生家蚕Samia cynthia ricini产生的丝素蛋白含有聚丙氨酸序列。一个典型的串联重复序列YGGDGG（A）（12）GGAG的结构通过溶液NMR测定液体丝中的蓖麻蛋白丝素蛋白C-13，N-15，并从溶液NMR确定H-1位移。串联重复的光谱。然后使用TALOS-N从化学位移预测骨干二面角。二面角揭示了聚丙氨酸区域的结构良好的α-螺旋，而N-和C-末端区域的封端基序较不稳定。与此相一致，N-末端区域的最后一个甘氨酸和C-末端区域的前两个甘氨酸的酰胺质子温度系数显示出比随机线圈结构更高的正值。因此，S.c。的聚丙氨酸区域的α-螺旋结构。 ricini液体丝通过压盖图案得以稳定。

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