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首页> 外文期刊>The Biochemical Journal >New insights into PKC family affairs: three novel phosphorylation sites in PKCepsilon and at least one is regulated by PKCalpha.
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New insights into PKC family affairs: three novel phosphorylation sites in PKCepsilon and at least one is regulated by PKCalpha.

机译：PKC家族事务的新见解：PKCepsilon中三个新的磷酸化位点，至少一个受PKCalpha调控。

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PKCepsilon (protein kinase Cepsilon) is a serine/threonine kinase, and a member of the PKC family of isoforms. The different PKC isoforms regulate many cellular processes of importance for disease. It is therefore desirable to obtain tools to specifically modulate the activity of the individual isoforms and to develop markers of PKC activity. The paper by Durgan et al. in this issue of the Biochemical Journal has taken us some steps further towards these goals. In the paper they identify three previously unknown phosphorylation sites in PKCepsilon. All of them are specific for the epsilon isoform, evolutionarily conserved and tightly regulated. The phosphorylation of one site is critical for the binding of PKCepsilon to 14-3-3beta, suggesting it is of functional importance. The results provide important novel findings that uncover new aspects of PKCepsilon regulation and reveal new possibilities for detecting PKCepsilon activity in situ.
机译：PKCepsilon（蛋白激酶Cepsilon）是一种丝氨酸/苏氨酸激酶，是PKC异构体家族的成员。不同的PKC同工型调节许多对疾病重要的细胞过程。因此，需要获得工具来特异性地调节各个同工型的活性并开发PKC活性的标记。 Durgan等人的论文。在本期《生化杂志》中，我们为实现这些目标采取了进一步的措施。在论文中，他们确定了PKCepsilon中三个以前未知的磷酸化位点。它们都是特定于ε同工型的，在进化上是保守的且受到严格调节的。一个位点的磷酸化对于PKCepsilon与14-3-3β的结合至关重要，表明它具有功能重要性。结果提供了重要的新发现，揭示了PKCepsilon调节的新方面，并揭示了原位检测PKCepsilon活性的新可能性。

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