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首页> 外文期刊>The Journal of Chemical Physics >Simple molecular model for the binding of antibiotic molecules to bacterial ion channels
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Simple molecular model for the binding of antibiotic molecules to bacterial ion channels

机译：抗生素分子与细菌离子通道结合的简单分子模型

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A molecular model aimed at explaining recent experimental data by Nestorovich [Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99, 9789 (2002)] on the interaction of ampicillin molecules with the constriction zone in a channel of the general bacterial porin, OmpF (outer membrane protein F), is presented. The model extends T. L. Hill's theory for intermolecular interactions in a pair of binding sites [J. Am. Chem. Soc. 78, 3330 (1956)] by incorporating two binding ions and two pairs of interacting sites. The results provide new physical insights on the role of the complementary pattern of the charge distributions in the ampicillin molecule and the narrowest part of the channel pore. Charge matching of interacting sites facilitates drug binding. The dependence of the number of ampicillin binding events per second with the solution pH and salt concentration is explained qualitatively using a reduced number of fundamental concepts. (C) 2003 American Institute of Physics. [References: 30]
机译：旨在解释Nestorovich [Proc。 Natl。学院科学[US 99，9789（2002）]中介绍了氨苄青霉素分子与普通细菌孔蛋白OmpF（外膜蛋白F）通道中的收缩区的相互作用。该模型扩展了T. L. Hill关于一对结合位点间分子间相互作用的理论[J.上午。化学Soc。 78，3330（1956）]通过结合两个结合离子和两对相互作用位点。结果为氨苄青霉素分子和通道孔的最窄部分中电荷分布的互补模式的作用提供了新的物理见解。相互作用位点的电荷匹配促进药物结合。使用减少的基本概念定性地解释了每秒氨苄青霉素结合事件的数量与溶液pH和盐浓度的关系。 （C）2003美国物理研究所。 [参考：30]

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