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Efficient Geometry Optimization of Large Molecular Systems in Solution Using the Fragment Molecular Orbital Method

机译：片段分子轨道法求解溶液中大分子系统的几何优化

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The analytic gradient is derived for the frozen domain formulation of the fragment molecular orbital (FMO) method combined with the polarizable continuum model. The accuracy is tested in comparison to full FMO calculations for a representative set of systems in terms of the gradient accuracy, protein-ligand binding energies, and optimized structures. The frozen domain method reproduced geometries optimized with full FMO within 0.03-0.09 angstrom in terms of reduced mean square deviations, whereas a single-point gradient calculation is accelerated by the factor of 38 (Trp-cage protein in explicit solvent, PDB: 1L2Y) and 12 (crambin, PDB: 1CRN). The method is applied to a geometry optimization of the K-Ras protein-ligand complex (4Q03) using two domain definitions, and the optimized structures are consistent with experiment. Pair interaction analysis is used to identify residues important in binding the ligand.
机译：结合分子极化连续体模型，推导了碎片分子轨道（FMO）方法的冷冻结构域公式的解析梯度。与梯度系统的精确度，蛋白质-配体结合能和优化的结构方面，针对一组代表性系统，将其与完整的FMO计算进行了比较。冻结域方法重现了在0.03-0.09埃内以完整FMO优化的几何形状，从而减小了均方差，而单点梯度计算则提高了38倍（显式溶剂中的Trp笼蛋白，PDB：1L2Y）和12（crambin，PDB：1CRN）。该方法应用于两个域定义的K-Ras蛋白-配体复合物（4Q03）的几何优化，并且优化的结构与实验一致。配对相互作用分析用于鉴定对结合配体重要的残基。

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