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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Prion and non-prion amyloids of the HET-s prion forming domain
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Prion and non-prion amyloids of the HET-s prion forming domain

机译：HET-s ion病毒形成域的病毒和非-病毒淀粉样蛋白

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HET-s is a prion protein of the fungus Podospora anserina. A plausible structural model for the infectious amyloid fold of the HET-s prion-forming domain, HET-s(218-289), makes it an attractive system to study structure-function relationships in amyloid assembly and prion propagation. Here, we report on the diversity of HET-s(218-289) amyloids formed in vitro. We distinguish two types formed at pH 7 from fibrils formed at pH 2, on morphological grounds. Unlike pH 7 fibrils, the pH 2 fibrils show very little if any prion infectivity. They also differ in ThT-binding, resistance to denaturants, assembly kinetics, secondary structure, and intrinsic fluorescence. Both contain 5 nm fibrils, either bundled or disordered (pH 7) or as tightly twisted protofibrils (pH 2). We show that electrostatic interactions are critical for the formation and stability of the infectious prion fold given in the current model. The altered properties of the amyloid assembled at pH 2 may arise from a perturbation in the subunit fold or fibrillar stacking. (c) 2007 Elsevier Ltd. All rights reserved.
机译：HET-s是真菌Podospora anserina的病毒蛋白。 HET-s ion病毒形成域HET-s（218-289）的传染性淀粉样蛋白折叠的合理的结构模型，使其成为研究淀粉样蛋白组装和病毒繁殖中的结构-功能关系的诱人系统。在这里，我们报告在体外形成的HET-s（218-289）淀粉样蛋白的多样性。在形态学上，我们将pH 7形成的两种类型与pH 2形成的原纤维区分开。与pH 7的原纤维不同，pH 2的原纤维几乎没有if病毒感染性。它们在ThT结合，对变性剂的抗性，组装动力学，二级结构和固有荧光方面也有所不同。两者均包含5 nm的原纤维，纤维束呈束状或无序状（pH 7）或紧密缠绕的原纤维（pH 2）。我们表明静电相互作用对于当前模型中给出的传染性ion病毒折叠的形成和稳定性至关重要。在pH 2下组装的淀粉样蛋白的性质可能会由于亚基折叠或原纤维堆积的扰动而改变。 （c）2007 Elsevier Ltd.保留所有权利。

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