• 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Dynamic allostery in the ring protein TRAP
【24h】

Dynamic allostery in the ring protein TRAP

机译：环蛋白TRAP中的动态变构

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

We have discovered distinct, characteristic differences in the thermodynamic signatures of tryptophan binding by trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) from two different bacterial species. The TRAP 11mer ring binds 11 molecules of tryptophan at symmetry-related sites. Tryptophan binding to Bacillus stearothermophilus TRAP is not cooperative, but isothermal titration calorimetry shows that filling the first tryptophan binding sites of Bacillus subtilis TRAP has a marked effect on the thermodynamics of subsequent ligand binding. We have identified a single, conservative amino acid replacement (Ile to Leu) in B. subtilis TRAP that abolishes this effect, and suggest the initial ligand binding causes a change throughout the wildtype protein ring. (c) 2007 Elsevier Ltd. All rights reserved.
机译：我们已经发现了来自两个不同细菌物种的trp RNA结合衰减蛋白（TRAP）在色氨酸结合的热力学特征中存在明显的特征差异。 TRAP 11mer环在对称相关位点结合11个色氨酸分子。色氨酸与嗜热脂肪芽孢杆菌TRAP的结合不合作，但等温滴定量热法显示，填充枯草芽孢杆菌TRAP的第一个色氨酸结合位点对随后的配体结合的热力学有显着影响。我们已在枯草芽孢杆菌TRAP中鉴定了一个单一的，保守的氨基酸置换（Ile至Leu），从而消除了这种影响，并建议初始配体结合会导致整个野生型蛋白环发生变化。 （c）2007 Elsevier Ltd.保留所有权利。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号