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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >E2-c-Cbl recognition is necessary but not sufficient for ubiquitination activity.
【24h】

E2-c-Cbl recognition is necessary but not sufficient for ubiquitination activity.

机译：E2-c-Cbl识别对于泛素化活性是必需的，但不足。

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The E2 ubiquitin-conjugating enzymes UbcH7 and UbcH5B both show specific binding to the RING (really interesting new gene) domain of the E3 ubiquitin-protein ligase c-Cbl, but UbcH7 hardly supports ubiquitination of c-Cbl and substrate in a reconstituted system. Here, we found that neither structural changes nor subtle differences in the E2-E3 interaction surface are possible explanations for the functional specificity of UbcH5B and UbcH7 in their interaction with c-Cbl. The quick transfer of ubiquitin from the UbcH5B-Ub thioester to c-Cbl or other ubiquitin acceptors suggests that UbcH5B might functionally be a relatively pliable E2 enzyme. In contrast, the UbcH7-Ub thioester is too stable to transfer ubiquitin under our assay conditions, indicating that UbcH7 might be a more specific E2 enzyme. Our results imply that the interaction specificity between c-Cbl and E2 is required but not sufficient for transfer of ubiquitin to potential targets.
机译：E2泛素缀合酶UbcH7和UbcH5B都显示出与E3泛素蛋白连接酶c-Cbl的RING（非常有趣的新基因）结构域的特异性结合，但UbcH7几乎不支持重组系统中c-Cbl和底物的泛素化。在这里，我们发现，E2-E3相互作用表面的结构变化或细微差别都不是UbcH5B和UbcH7与c-Cbl相互作用的功能特异性的可能解释。泛素从UbcH5B-Ub硫酯快速转移至c-Cbl或其他泛素受体表明，UbcH5B在功能上可能是一种相对易弯曲的E2酶。相反，在我们的测定条件下，UbcH7-Ub硫酯太稳定而无法转移泛素，这表明UbcH7可能是更特异性的E2酶。我们的结果表明，c-Cb1与E2之间的相互作用特异性是必需的，但不足以将泛素转移至潜在靶标。

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