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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Structure of the membrane domain of human erythrocyte anion exchanger 1 revealed by electron crystallography.
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Structure of the membrane domain of human erythrocyte anion exchanger 1 revealed by electron crystallography.

机译：通过电子晶体学揭示人红细胞阴离子交换剂1的膜结构域的结构。

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The membrane domain of human erythrocyte anion exchanger 1 (AE1) works as a Cl(-)/HCO(3)(-) antiporter. This exchange is a key step for CO(2)/O(2) circulation in the blood. In spite of their importance, structural information about AE1 and the AE (anion exchanger) family are still very limited. We used electron microscopy to solve the three-dimensional structure of the AE1 membrane domain, fixed in an outward-open conformation by cross-linking, at 7.5-A resolution. A dimer of AE1 membrane domains packed in two-dimensional array showed a projection map similar to that of the prokaryotic homolog of the ClC chloride channel, a Cl(-)/H(+) antiporter. In a three-dimensional map, there are V-shaped densities near the center of the dimer and slightly narrower V-shaped clusters at a greater distance from the center of the dimer. These appear to be inserted into the membrane from opposite sides. The structural motifs, two homologous pairs of helices in internal repeats of the ClC transporter (helices B+C and J+K), are well fitted to those AE1 densities after simple domain movement.
机译：人红细胞阴离子交换剂1（AE1）的膜域起Cl（-）/ HCO（3）（-）反转运蛋白的作用。此交换是血液中CO（2）/ O（2）循环的关键步骤。尽管它们很重要，但有关AE1和AE（阴离子交换剂）家族的结构信息仍然非常有限。我们使用电子显微镜解决了AE1膜结构域的三维结构，该结构通过交联以7.5-A的分辨率固定在向外开口的构象中。二维阵列中排列的AE1膜结构域的二聚体显示的投影图类似于ClC氯化物通道，Cl（-）/ H（+）反向转运蛋白的原核同系物。在三维图中，二聚体中心附近有V形密度，而距二聚体中心有较大距离的V形簇稍窄。这些似乎是从相反侧插入膜中的。结构基序，即ClC转运蛋白内部重复序列中的两个同源螺旋对（螺旋B + C和J + K），在简单的结构域移动后非常适合那些AE1密度。

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