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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Combinatorial enzyme design probes allostery and cooperativity in the trypsin fold.
【24h】

Combinatorial enzyme design probes allostery and cooperativity in the trypsin fold.

机译：组合酶设计可探究胰蛋白酶折叠中的变构作用和协同作用。

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Converting one enzyme into another is challenging due to the uneven distribution of important amino acids for function in both protein sequence and structure. We report a strategy for protein engineering allowing an organized mixing and matching of genetic material that leverages lower throughput with increased quality of screens. Our approach successfully tested the contribution of each surface-exposed loop in the trypsin fold alone and the cooperativity of their combinations towards building the substrate selectivity and Na(+)-dependent allosteric activation of the protease domain of human coagulation factor Xa into a bacterial trypsin. As the created proteases lack additional protein domains and protein co-factor activation mechanism requisite for the complexity of blood coagulation, they are stepping-stones towards further understanding and engineering of artificial clotting factors.
机译：由于重要的氨基酸在蛋白质序列和结构中的功能分布不均，因此将一种酶转换为另一种酶具有挑战性。我们报告了蛋白质工程的战略，该战略允许遗传物质的组织化混合和匹配，从而利用较低的通量和更高的屏幕质量。我们的方法成功地测试了每个表面暴露环在单独的胰蛋白酶折叠中的贡献，以及它们的组合对建立底物选择性和人类凝血因子Xa蛋白酶结构域转化为细菌胰蛋白酶的Na（+）依赖性变构活化的协同作用。 。由于所产生的蛋白酶缺乏复杂的血液凝固所必需的其他蛋白质结构域和蛋白质辅因子激活机制，因此它们是进一步了解和工程化人工凝血因子的基石。

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