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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Rhesus monkey TRIM5α SPRY domain recognizes multiple epitopes that span several capsid monomers on the surface of the HIV-1 mature viral core
【24h】

Rhesus monkey TRIM5α SPRY domain recognizes multiple epitopes that span several capsid monomers on the surface of the HIV-1 mature viral core

机译：恒河猴TRIM5αSPRY结构域识别HIV-1成熟病毒核心表面上跨越多个衣壳单体的多个表位

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The restriction factor TRIM5α binds to the capsid protein of the retroviral core and blocks retroviral replication. The affinity of TRIM5α for the capsid is a major host tropism determinant of HIV and other primate immunodeficiency viruses, but the molecular interface involved in this host-pathogen interaction remains poorly characterized. Here we use NMR spectroscopy to investigate binding of the rhesus TRIM5α SPRY domain to a selection of HIV capsid constructs. The data are consistent with a model in which one SPRY domain interacts with more than one capsid monomer within the assembled retroviral core. The highly mobile SPRY v1 loop appears to span the gap between neighboring capsid hexamers making interhexamer contacts critical for restriction. The interaction interface is extensive, involves mobile loops and multiple epitopes, and lacks interaction hot spots. These properties, which may enhance resistance of TRIM5α to capsid mutations, result in relatively low affinity of the individual SPRY domains for the capsid, and the TRIM5α-mediated restriction depends on the avidity effect arising from the oligomerization of TRIM5α.
机译：限制因子TRIM5α结合逆转录病毒核心的衣壳蛋白并阻断逆转录病毒复制。 TRIM5α对衣壳的亲和力是HIV和其他灵长类动物免疫缺陷病毒的主要宿主向性决定因素，但参与这种宿主-病原体相互作用的分子界面仍知之甚少。在这里，我们使用NMR光谱来研究恒河猴TRIM5αSPRY域与选择的HIV衣壳构建体的结合。数据与一个模型一致，在该模型中，一个SPRY域与组装的逆转录病毒核心中的一个以上衣壳单体相互作用。高度移动的SPRY v1回路似乎跨越了相邻的衣壳六聚体之间的间隙，使得六聚体间的接触对于限制作用至关重要。交互界面广泛，涉及移动环和多个表位，并且缺少交互热点。这些可增强TRIM5α对衣壳突变的抗性的特性导致各个SPRY域对衣壳的亲和力较低，而TRIM5α介导的限制取决于TRIM5α寡聚引起的亲和力效应。

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