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The molecular architecture of the bacteriophage T4 neck

机译：T4噬菌体颈的分子结构

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A hexamer of the bacteriophage T4 tail terminator protein, gp15, attaches to the top of the phage tail stabilizing the contractile sheath and forming the interface for binding of the independently assembled head. Here we report the crystal structure of the gp15 hexamer, describe its interactions in T4 virions that have either an extended tail or a contracted tail, and discuss its structural relationship to other phage proteins. The neck of T4 virions is decorated by the "collar" and "whiskers", made of fibritin molecules. Fibritin acts as a chaperone helping to attach the long tail fibers to the virus during the assembly process. The collar and whiskers are environment-sensing devices, regulating the retraction of the long tail fibers under unfavorable conditions, thus preventing infection. Cryo-electron microscopy analysis suggests that twelve fibritin molecules attach to the phage neck with six molecules forming the collar and six molecules forming the whiskers.
机译：噬菌体T4尾巴终止蛋白gp15的六聚体附着在噬菌体尾巴的顶部，稳定了可收缩的鞘并形成了用于独立组装的头部的结合界面。在这里，我们报告了gp15六聚体的晶体结构，描述了其在具有延伸尾巴或收缩尾巴的T4病毒体中的相互作用，并讨论了其与其他噬菌体蛋白的结构关系。 T4病毒粒子的颈部装饰有由纤维蛋白分子制成的“项圈”和“胡须”。纤维蛋白充当伴侣，有助于在组装过程中将长尾纤维附着到病毒上。领子和胡须是环境感应装置，可在不利条件下调节长尾纤维的收缩，从而防止感染。低温电子显微镜分析表明，十二个纤维蛋白分子附着在噬菌体颈部，六个分子形成衣领，六个分子形成晶须。

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