• 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Crystal structure of p44, a constitutively active splice variant of visual arrestin
【24h】

Crystal structure of p44, a constitutively active splice variant of visual arrestin

机译：p44的晶体结构，视觉抑制蛋白的组成型活性剪接变体

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

Visual arrestin specifically binds to photoactivated and phosphorylated rhodopsin and inactivates phototransduction. In contrast, the p44 splice variant can terminate phototransduction by binding to nonphosphorylated light-activated rhodopsin. Here we report the crystal structure of bovine p44 at a resolution of 1.85 ?. Compared to native arrestin, the p44 structure reveals significant differences in regions crucial for receptor binding, namely flexible loop V-VI and polar core regions. Additionally, electrostatic potential is remarkably positive on the N-domain and the C-domain. The p44 structure represents an active conformation that serves as a model to explain the 'constitutive activity' found in arrestin variants.
机译：视觉抑制蛋白特异性结合光活化和磷酸化的视紫红质，并使光转导失活。相反，p44剪接变体可以通过与未磷酸化的光激活视紫红质结合而终止光转导。在这里，我们报告了牛p44的晶体结构，分辨率为1.85？。与天然抑制蛋白相比，p44结构在受体结合至关重要的区域（即柔性环V-VI和极性核心区域）显示出显着差异。另外，N域和C域的静电势显着为正。 p44结构代表一种活性构象，可作为模型来解释在抑制蛋白变体中发现的“组成型活性”。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号