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首页> 外文期刊>International Journal of Biological Macromolecules: Structure, Function and Interactions >Caesalpinia bonduc serine proteinase inhibitor CbTI-2: Exploring the conformational features and antimalarial activity
【24h】

Caesalpinia bonduc serine proteinase inhibitor CbTI-2: Exploring the conformational features and antimalarial activity

机译：Caesalpinia Bonduc丝氨酸蛋白酶抑制剂CBTI-2：探索构象特征和抗疟疾活动

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Seeds of tropical legumes posses a repertoire of proteinase inhibitors (PI) and the current study highlights some structural/functional features of a strong serine PI from the seeds of Caesalpinia bonduc (CbTI-2). Following purification, N-terminal sequence of CbTI-2 revealed over 40% similarity with a few serine PIs of Caesalpinioideae subfamily. Upon exposure to metal ions and ionic/non ionic surfactants, CbTI-2 showed immense variation in the levels of antitryptic activity. Exposure of CbTI-2 to 1,4-Dithiothreitol, Guanidinium HCl, H2O2 and Dimethyl sulfoxide led to a steady loss of inhibitory activity. Chemical modification of amino acids suggested an arginine as the active site residue. Circular Dichroism spectrum of native CbTI-2 revealed an unordered state. Secondary structure composition of CbTI-2 following exposure to extreme conditions (heat, acidic/alkaline environment, Guanidine hydrochloride and DTT) showed considerable perturbations that caused severe loss of antiproteolytic activity. DLS studies yielded a hydrodynamic radius of similar to 2.2 nm for CbTI-2 and also reconfirmed 1:1 stoichiometry for the trypsin-CbTI-2 complex. Initial studies indicated CbTI-2 to be a potent antiplasmodial agent by being highly toxic towards growth, schizont rupture process and erythrocytic invasion of Plasmodium falciparum. (C) 2017 Elsevier B.V. All rights reserved.
机译：热带豆类的种子占有一项蛋白酶抑制剂（PI），目前的研究突出了来自Caesalpinia Bonduc（CBTI-2）的种子的强丝氨酸Pi的一些结构/功能特征。纯化后，CBTI-2的N-末端序列显示出超过40％的相似性与Caesalpinioideae亚家族的几种丝氨酸PIS相似。在暴露于金属离子和离子/非离子表面活性剂时，CBTI-2显示出抗核活性水平的巨大变化。将CBTI-2至1,4-二硫代噻吩，胍鎓HCl，H 2 O 2和二甲基亚甲醚暴露导致抑制活性的稳定丧失。氨基酸的化学改性表明精氨酸作为活性位点残留物。天然CBTI-2的圆形二中间谱揭示了无序状态。在暴露于极端条件下（热，酸性/碱性环境，胍盐酸胍和DTT）后，CBTI-2的二级结构组成显示出显着的扰动，导致抗抗溶解活性严重丧失。 DLS研究产生了类似于2.2nm的水动力半径，对于CBTI-2，还重新确认胰蛋白酶-CBTI-2复合物的1：1化学计量。初步研究表明，CBTI-2通过对生长，Schizont破裂过程和疟原虫的红细胞侵袭具有高毒性的增强抗溶质剂。 （c）2017年Elsevier B.V.保留所有权利。

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