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On the band gap in peptide alpha-helices

机译：在肽α-螺旋中的带隙

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The variation in the band gap of a (Gly)(30) alpha-helix with position in the peptide sequence has been investigated using AM1 semiempirical molecular orbital (MO) theory within an extensive singles configuration interaction (CI) treatment. The dipole-charge interaction along the length of the helix results in the highest local electron affinity near the N-terminus and the lowest local ionization potential near the C-terminus. The calculations suggest that the band gap, measured as the difference between the local ionization potential and electron affinity decreases from the C-terminus to the N-terminus for the model (Gly)(30) alpha-helix in vacuo. (C) 2000 John Wiley & Sons, Inc. [References: 29]
机译：使用AM1半透物分子轨道（MO）理论在广泛的单打配置相互作用（CI）处理中，研究了（GLY）（30）α-螺旋带有位置的α-螺旋带状隙的变化。 沿螺旋长度的偶极电荷相互作用导致靠近N-末端的最高局部电子亲和力和C末端附近的局部电离电位。 该计算表明，作为局部电离电位和电子亲和力之间的差异的带隙从C-末端减少到模型（Gly）（30）α-螺旋中的N-末端真空下降。 （c）2000 John Wiley＆Sons，Inc。[参考文献：29]

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