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Enhanced stability of an intrinsically disordered protein against proteolytic cleavage through interactions with silver nanoparticles

机译：通过与银纳米粒子的相互作用增强了抗蛋白质裂解的本质上无序蛋白质的稳定性

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Intrinsically disordered proteins (IDPs), being sensitive to proteolytic degradation both in vitro and in vivo, can be stabilized by the interactions with various binding partners. Here, we show for the first time that silver nanoparticles (AgNPs) have the ability to enhance the half-life of an IDP, thereby rendering it stable for a month against proteolytic degradation. The conjugate of the unstructured linker domain of human insulin-like growth factor binding protein-2 (L-hIGFBP2) with 10 nm citrate-capped AgNPs was studied using two-dimensional NMR spectroscopy and other biophysical techniques. Our studies reveal the extent and nature of residue-specific interactions of the IDP with AgNPs. These interactions mask proteolysis-prone sites of the IDP and stabilize it. This study opens new avenues for the design of appropriate nanoparticles targeting IDPs and for storage, stabilization and delivery of IDPs into cells in a stable form.
机译：本质上紊乱的蛋白质（IDP），对体外和体内均敏感的蛋白水解降解可以通过与各种结合伴侣的相互作用稳定。 在这里，我们首次展示银纳米颗粒（AgNP）具有增强IDP的半衰期的能力，从而使其使其稳定一个月免受蛋白水解降解。 使用二维NMR光谱和其他生物物理技术研究了具有10nM柠檬酸盖AGNP的人胰岛素样生长因子结合蛋白-2（L-HIGFBP2）的非结构化接头结构域的缀合物。 我们的研究揭示了IDP与AgNPS的残留物特异性相互作用的程度和性质。 这些相互作用掩盖IDP的蛋白水解易发位点并稳定它。 本研究开辟了设计适当的纳米粒子靶向IDP的新途径，并以稳定的形式储存，稳定和储存，稳定和递送到细胞中。

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  • 来源
    《RSC Advances》 |2019年第49期|共8页
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  • 正文语种 eng
  • 中图分类 化学;
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