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Replica exchange molecular dynamics simulation of the coordination of Pt(ii)-Phenanthroline to amyloid-beta

机译：复制品交换分子动力学模拟Pt（ii）-phenanthroline与淀粉样蛋白β的配位

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We report replica exchange molecular dynamics (REMD) simulations of the complex formed between amyloid-beta peptides and platinum bound to a phenanthroline ligand, Pt(phen). After construction of an AMBER-style forcefield for the Pt complex, REMD simulation employing temperatures between 270 and 615 K was used to provide thorough sampling of the conformational freedom available to the peptide. We find that the full length peptide A beta 42, in particular, frequently adopts a compact conformation with a large proportion of alpha- and 3,10-helix content, with smaller amounts of beta-strand in the C-terminal region of the peptide. Helical structures are more prevalent than in the metal-free peptide, while turn and strand conformations are markedly less common. Non-covalent interactions, including salt-bridges, hydrogen bonds, and pi-stacking between aromatic residues and the phenanthroline ligand, are common, and markedly different from those seen in the amyloid-beta peptides alone.
机译：我们报告了在淀粉样蛋白 - β肽和结合到菲丙醇配体的铂之间形成的复合物的复合物的复合物的模拟，Pt（phen）。 在构建PT复合物的琥珀式力域后，使用270和615k之间的温度的REMD模拟用于提供肽可用的构象自由度的彻底抽样。 我们发现全长肽β22尤其经常采用具有大部分α-和3,10-螺旋含量的紧凑构象，肽的C末端区域中具有较少量的β-链 。 螺旋结构比在无金属肽中更普遍，而转弯和股线构象明显不太常见。 在芳族残基和菲咯啉配体之间的非共价相互作用，包括盐桥，氢键和PI堆叠，是常见的，并且与单独的淀粉样蛋白β肽中观察的那些显着不同。

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    《RSC Advances》 |2019年第60期|共9页
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  • 正文语种 eng
  • 中图分类 化学;
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