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On the generality of Michaelian kinetics

机译：论迈克莱斯动力学的普遍性

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The reversible Michaelis-Menten equation is shown to follow from a very broad class of steady-state kinetic models involving enzymes that adopt a unique free (i.e., not complexed to substrate/product) state in solution. In the case of enzymes with multiple free states/conformations (e.g., fluctuating, hysteretic, or co-operative monomeric enzymes), Michaelian behavior is still assured if the relative steady-state populations of free enzyme states are independent of substrate and product concentration. Prior models for Michaelian behavior in multiple conformer enzymes are shown to be special cases of this single condition. Published by AIP Publishing.
机译：可逆的Michaelis-Menten方程显示出涉及在溶液中采用独特的自由（即，不复合于底物/产物）状态的酶的稳态动力学模型。 在具有多种自由状态/构象的酶的情况下（例如，波动，滞后或合作的单体酶），如果游离酶状态的相对稳态群体与基材和产品浓度无关，则仍然可以放心迈克利行为。 在多个适系酶的迈克利行为的现有模型被证明是这种单一条件的特殊情况。 通过AIP发布发布。

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