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首页> 外文期刊>Journal of Cell Science >LRRK1 phosphorylation of Rab7 at S72 links trafficking of EGFR-containing endosomes to its effector RILP
【24h】

LRRK1 phosphorylation of Rab7 at S72 links trafficking of EGFR-containing endosomes to its effector RILP

机译：LRRK1 RAB7在S72的磷酸化链接将含EGFR的胚胎的抗富尔的胚胎

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Ligand-induced activation of epidermal growth factor receptor (EGFR) initiates trafficking events that re-localize the receptor from the cell surface to intracellular endocytic compartments. EGFR-containing endosomes are transported to lysosomes for degradation by the dynein-dynactin motor protein complex. However, this cargo-dependent endosomal trafficking mechanism remains largely uncharacterized. Here, we show that GTP-bound Rab7 is phosphorylated on S72 by leucine-rich repeat kinase 1 (LRRK1) at the endosomal membrane. This phosphorylation promotes the interaction of Rab7 (herein referring to Rab7a) with its effector RILP, resulting in recruitment of the dynein-dynactin complex to Rab7-positive vesicles. This, in turn, facilitates the dynein-driven transport of EGFR-containing endosomes toward the perinuclear region. These findings reveal a mechanism regulating the cargo-specific trafficking of endosomes.
机译：配体诱导的表皮生长因子受体（EGFR）的活化引发了将受体从细胞表面重新定位对细胞内核细胞隔室的贩运事件。 将含富尔的胚胎输送至溶酶体，用于通过Dynein-Dynactin Motor蛋白复合物降解。 然而，这种依赖性内体贩运机制在很大程度上仍然不表达。 这里，我们表明GTP结合的RAB7通过在内体膜处通过富氨氨酸的重复激酶1（LRRK1）在S72上磷酸化。 该磷酸化促进Rab7（本文指的是Rab7a）与其效应rilp的相互作用，从而导致募集Dynein-Dynactin络合物至Rab7阳性囊泡。 反过来，这促进了含有EGFR的内体的Dynein驱动的转运朝向治疗区域。 这些调查结果揭示了一种调节货物特异性贩运内体的机制。

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