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Structural Insights Into PfARO and Characterization of its Interaction With PfAIP

机译：对Pfaro的结构见解，并与PFAIP互动的表征

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Apicomplexan parasites contain rhoptries, which are specialized secretory organelles that coordinate host cell invasion. During the process of invasion, rhoptries secrete their contents to facilitate interaction with, and entry into, the host cell. Here, we report the crystal structure of the rhoptry protein Armadillo Repeats-Only (ARO) from the human malaria parasite, Plasmodium falciparum (PfARO). The structure of PfARO comprises five tandem Armadillo-like (ARM) repeats, with adjacent ARM repeats stacked in a head-to-tail orientation resulting in PfARO adopting an elongated curved shape. Interestingly, the concave face of PfARO contains two distinct patches of highly conserved residues that appear to play an important role in protein-protein interaction. We functionally characterized the P. falciparum homolog of ARO interacting protein (PfAIP) and demonstrate that it localizes to the rhoptries. We show that conditional mislocalization of PfAIP leads to deficient red blood cell invasion. Guided by the structure, we identified mutations of PfARO that lead to mislocalization of PfAIP. Using proximity-based biotinylation we probe into PfAIP interacting proteins. (C) 2019 Published by Elsevier Ltd.
机译：Apicomplexan寄生虫含有革命，其是坐标宿主细胞侵袭的专业分泌细胞器。在入侵过程中，罗非士分泌其内容，以促进与宿主细胞的互动和进入和进入。在这里，我们报告了从人疟原虫寄生虫的r roftry蛋白犰狳（Aro）的reoptry蛋白犰狳的晶体结构，疟原虫（pfaro）。 Pfaro的结构包括五个串联犰狳状（臂）重复，相邻的臂重复堆叠在头部到尾部方向上，导致Pfaro采用细长弯曲形状。有趣的是，Pfaro的凹面含有两个明显的高度保守残留物，似乎在蛋白质 - 蛋白质相互作用中发挥着重要作用。我们在功能上表现了ARO相互作用蛋白（PFAIP）的p. falciparum同源物，并证明它定位到毒品方面。我们表明PFAIP的条件错误定位导致红细胞侵袭缺乏。由结构引导，我们鉴定了Pfaro的突变，导致PFAIP的错误分析。使用基于接近的生物素化，我们探测到PFAIP相互作用蛋白。 （c）2019年由elestvier有限公司发布

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