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Structural Polymorphism of Actin

机译：肌动蛋白的结构多态性

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Information on the structural polymorphism of a protein is essential to understand the mechanisms of how it functions at an atomic level. Numerous studies on actin have accumulated substantial amounts of information about its polymorphism, and there are over 200 published atomic structures of different forms of actin using crystallography, fiber diffraction, and electron microscopy. To characterize all the reported structures, we proposed simple parameters based on the discrete rigid bodies within the actin molecule and identified four conformation groups by cluster analysis: the F-form in naked F-actin, the C-form in cofilactin, the O-form in profilin actin, and the G-form in the majority of actin-containing crystal structures. The G-form group included the most variations, but each conformational variation was convertible via a thermal fluctuation, whereas the F- and C-forms were not accessible from the G-form. The convertibility and accessibility of the structures were evaluated using molecular dynamics simulations. Information about conformational conversion among each group is useful for understanding the mechanisms of actin function. (C) 2019 Elsevier Ltd. All rights reserved.
机译：关于蛋白质结构多态性的信息对于了解其在原子水平上的机制是必不可少的。 actin的许多研究累积了有关其多态性的大量信息，并且使用晶体学，纤维衍射和电子显微镜的不同形式的actin的200多种原子结构。为了表征所有报告的结构，我们提出了基于肌动蛋白分子内的离散刚体的简单参数，并通过聚类分析确定了四个构象基团：裸体肌动蛋白中的F形，Cofilactin中的C形式，O-在Profilin actin中的形式，以及大多数含肌动蛋白的晶体结构的G形。 G形组包括最变化，但是每个构象变化通过热波动可转换，而F-and C形式不能从G形式接近。使用分子动力学模拟评估结构的可转换性和可访问性。关于每个组的构象转换的信息对于理解actin函数的机制是有用的。 （c）2019 Elsevier Ltd.保留所有权利。

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