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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Ensembles from Ordered and Disordered Proteins Reveal Similar Structural Constraints during Evolution
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Ensembles from Ordered and Disordered Proteins Reveal Similar Structural Constraints during Evolution

机译：订购和无序蛋白质的合奏揭示了进化过程中类似的结构约束

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The conformations accessible to proteins are determined by the inter-residue interactions between amino acid residues. During evolution, structural constraints that are required for protein function providing biologically relevant information can exist. Here, we studied the proportion of sites evolving under structural constraints in two very different types of ensembles, those coming from ordered and disordered proteins. Using a structurally constrained model of protein evolution, we found that both types of ensembles show comparable, near 40%, number of positions evolving under structural constraints. Among these sites, -68% are in disordered regions and -57% of them show long-range inter-residue contacts. Also, we found that disordered ensembles are redundant in reference to their structurally constrained evolutionary information and could be described on average with -11 conformers.
机译：蛋白质可获得的构象由氨基酸残基之间的残余物相互作用决定。 在演化期间，存在提供生物学相关信息的蛋白质函数所需的结构约束。 在这里，我们研究了在两个不同类型的合奏中的结构限制下发展的网站的比例，来自有序和无序蛋白质的那些。 使用结构约束的蛋白质演化模型，我们发现两种类型的合奏都显示了在结构约束下发展的可比性，接近40％，次数不变。 在这些位点中，-68％是无序的区域，其中-57％显示了远程残留物触点。 此外，我们发现，在结构上受到结构约束的进化信息的情况下，无序的集合是冗余的，并且可以平均描述-11符合子。

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