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Cryo-EM Structures of Azospirillum brasilense Glutamate Synthase in Its Oligomeric Assemblies

机译：氧化钛胶囊谷氨酸合成酶的冷冻em结构在其低聚组件中

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Bacterial NADPH-dependent glutamate synthase (GltS) is a complex iron-sulfur flavoprotein that catalyzes the reductive synthesis of two L-Glu molecules from L-Gln and 2-oxo-glutarate. GltS functional unit hosts an alpha-subunit (alpha GltS) and beta-subunit (beta GltS) that assemble in different alpha beta oligomers in solution. Here, we present the cryo-electron microscopy structures of Azospirillum brasilense GltS in four different oligomeric states (alpha(4)beta(3), alpha(4)beta(4), alpha(6)beta(4) and alpha(6)beta(6), in the 3.5- to 4.1-angstrom resolution range). Our study provides a comprehensive GItS model that details the inter-protomeric assemblies and allows unequivocal location of the FAD cofactor and of two electron transfer [4Fe-4S](+1,+2 )clusters within beta GltS. (C) 2019 Elsevier Ltd. All rights reserved.
机译：细菌Nadph依赖性谷氨酸合酶（GLT）是一种复合铁 - 硫蛋白，其催化来自L-GLN和2-氧代戊二酸的两个L-Glu分子的还原合成。 GLTS官能团宿主宿主在溶液中组装在不同αβ低聚物中的α-亚基（αGlts）和β-亚基（β甲基胶）。 在这里，我们在四种不同的低聚状态（α（4）β（3），α（4）β（4），α（6）β（4）和α（6）中介绍了氮杂氮素褐发态GLTS的冷冻电子显微镜结构（α（4）β（4），α（4）（6 ）Beta（6），在3.5至4.1-angstrom分辨率范围内）。 我们的研究提供了一种综合的GIT模型，其细节细节互相组件，并允许FAD Cofactor的不确定位置，并在β胶中的两个电子转移[4FE-4S]（+ 1，+ 2s）簇。 （c）2019 Elsevier Ltd.保留所有权利。

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