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Rewiring of RSK-PDZ Interactome by Linear Motif Phosphorylation

机译：线性主题磷酸化重新加速RSK-PDZ互动

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Phosphorylation of short linear peptide motifs is a widespread process for the dynamic regulation of protein-protein interactions. However, the global impact of phosphorylation events on the protein-protein interactome is rarely addressed. The disordered C-terminal tail of ribosomal S6 kinase 1 (RSK1) binds to PDZ domain-containing scaffold proteins, and it harbors a phosphorylatable PDZ-binding motif (PBM) responsive to epidermal growth factor stimulation. Here, we examined binding of two versions of the RSK1 PBM, either phosphorylated or unphosphorylated at position -3, to almost all (95%) of the 266 PDZ domains of the human proteome.
机译：短线性肽基序的磷酸化是蛋白质 - 蛋白质相互作用的动态调节的广泛方法。 然而，很少解决磷酸化事件对蛋白质 - 蛋白质蛋白蛋白酶蛋白蛋白酶的全局影响。 核糖体S6激酶1（RSK1）的无序的C末端尾部与含PDZ结构域的支架蛋白结合，并且响应于表皮生长因子刺激且催化磷酸化的PDZ结合基序（PBM）。 这里，我们检查了RSK1 PBM的两个版本的结合，磷酸化或在位置 - 3的位置，几乎所有（95％）的人蛋白质组的266pdz结构域。

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