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Structural Insights of WHAMM's Interaction with Microtubules by Cryo-EM

机译：用Cryo-em与Microtubules互动的结构见解

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WASP homolog associated with actin, membranes, and microtubules (WHAMM) is a vertebrate protein functioning in membrane tubulation for intracellular membrane trafficking and specific organelle formation. Composed of multiple domains, WHAMM can bind to membrane and microtubule (MT) and promote actin polymerization nucleation. Previous work revealed that WHAMM's activity to promote actin nucleation is repressed upon binding to MTs. Here, we discovered that WHAMM interacts with alpha beta-tubulin through a small peptide motif within its MT-binding domain. We reconstructed a high-resolution structure of WHAMM's MT-binding motif (MBM) assembling around MTs using cryo-electron microscopy and verified it with chemical cross-linking and mass spectrometry analysis. We also detected a conformational switch of this motif between the non-MT-bound state and the MT-bound state. These discoveries provide new insights into the mechanism by which WHAMM coordinates actin and MT networks, the two major cytoskeletal systems involved in membrane trafficking and membrane remodeling. (C) 2017 Published by Elsevier Ltd.
机译：与肌动蛋白，膜和微管（WHAMM）相关的黄蜂同源物是用于细胞内膜运输和特定细胞器形成的膜管中的脊椎动物蛋白质。由多个结构域组成，WHAMM可以与膜和微管（MT）结合并促进肌动蛋白聚合成核。以前的工作表明，在与MT结合时，将促进促进肌动蛋白核切种的活动。在这里，我们发现Whamm通过在其Mt结合结构域内通过小肽基序与αβ-管蛋白相互作用。我们重建了使用冷冻电子显微镜在MTS周围组装的高分辨率结构，并用化学交联和质谱分析验证。我们还在非MT绑定状态和MT绑定状态之间检测到该图案的构象交换机。这些发现提供了新的见解，该识别肌动蛋白和MT网络的机制，涉及膜运输的两种主要细胞骨骼系统和膜重塑。 （c）2017年由elestvier有限公司出版

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