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Studying the Lysine Acetylation of Malate Dehydrogenase

机译：研究苹果酸脱氢酶的赖氨酸乙酰化

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Protein acetylation plays important roles in many biological processes. Malate dehydrogenase (MDH), a key enzyme in the tricarboxylic acid cycle, has been identified to be acetylated in bacteria by proteomic studies, but no further characterization has been reported. One challenge for studying protein acetylation is to get purely acetylated proteins at specific positions. Here, we applied the genetic code expansion strategy to site-specifically incorporate N-epsilon-acetyllysine into MDH. The acetylation of lysine residues in MDH could enhance its enzyme activity. The Escherichia coli deacetylase CobB could deacetylate acetylated MDH, while the E. coli acetyltransferase YfiQ cannot acetylate MDH efficiently. Our results also demonstrated that acetyl-CoA or acetyl-phosphate could acetylate MDH chemically in vitro. Furthermore, the acetylation level of MDH was shown to be affected by carbon sources in the growth medium. (C) 2017 Elsevier Ltd. All rights reserved.
机译：蛋白质乙酰化在许多生物过程中起重要作用。 苹果酸脱氢酶（MDH）是三羧酸循环中的关键酶，已鉴定在细菌中通过蛋白质组学研究乙酰化，但没有报道进一步表征。 研究蛋白质乙酰化的一个挑战是在特定位置纯粹乙酰化蛋白质。 在这里，我们将遗传码扩展策略应用于现场 - 特别地将N-Epsilon-乙酰氰基含入MDH。 MDH中赖氨酸残基的乙酰化可以增强其酶活性。 大肠杆菌脱乙酰酶COBB可以使乙酰化乙酰化MDH脱乙酰化，而大肠杆菌乙酰转移酶YFIQ可以有效地缩合MDH。 我们的结果还证明乙酰基 - COA或乙酰磷酸酯可以在体外化学乙酰化MDH。 此外，显示MDH的乙酰化水平，被碳源在生长培养基中受到影响。 （c）2017 Elsevier Ltd.保留所有权利。

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