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BLaTM 2.0, a Genetic Tool Revealing Preferred Antiparallel Interaction of Transmembrane Helix 4 of the Dual-Topology Protein EmrE

机译：Blatm 2.0，遗传工具揭示了双拓扑蛋白Emre的跨膜螺旋4的优选反平行相互作用

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Parallel and antiparallel transmembrane helix helix interactions support the folding and non-covalent assembly of many integral membrane proteins. While several genetic tools are currently in use to study parallel transmembrane helix helix interactions, antiparallel associations have been difficult to determine. Here, we present a novel genetic approach, termed BLaTM 2.0, which can be used in combination with the recently presented BLaTM 1.2 to compare the efficiency of antiparallel and parallel transmembrane domain (TMD) interactions in a natural membrane. In a practical application of the BLaTM system, we find that the antiparallel interaction of TMD4, the known dimerization domain of the dual-topology small multidrug transporter EmrE, is sequence-specific and much stronger than the parallel one. This suggests that TMD4 has evolved to favor the formation of dual-topology EmrE dimers over single-topology dimers. (C) 2017 Elsevier Ltd. All rights reserved.
机译：平行和反平行的跨膜螺旋螺旋相互作用支持许多整体膜蛋白的折叠和非共价组装。 虽然目前有几种遗传工具目前用于研究并行跨膜螺旋螺旋相互作用，但反平行的关联难以确定。 这里，我们提出了一种新的遗传方法，称为Blatm 2.0，其可以与最近呈现的Blatm 1.2组合使用，以比较天然膜中的反平行和平行跨膜结构域（TMD）相互作用的效率。 在BLATM系统的实际应用中，我们发现TMD4的反平行相互作用，双拓扑小型多药传输素的已知二聚化结构域，是序列特异性的，比平行的序列更强。 这表明TMD4已经发展起来，有利于在单拓扑二聚体上形成双拓扑型号。 （c）2017 Elsevier Ltd.保留所有权利。

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