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Stabilization of structure in near-infrared fluorescent proteins by binding of biliverdin chromophore

机译：通过Biliverdin发色团结合稳定近红外荧光蛋白结构

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Near-infrared fluorescent proteins (NIR FPs) engineered from bacterial phytochromes and their mutants with different location of Cys residues, which able to bind a biliverdin chromophore, or without these Cys residues were studied using intrinsic tryptophan fluorescence, NIR fluorescence and circular dichroism. It was shown that a covalent binding of the biliverdin chromophore to a Cys residue via thioether group substantially stabilizes the spatial structure of NIR FPs. The stability of the protein structure and the chromophore association strength strongly depends on the location of Cys residues and decreases in the following order: a protein with Cys residues in both domains, a protein with Cys in PAS domains, and a protein with Cys in GAF domains. NIR FPs without Cys residues capable to covalently attach biliverdin have the lowest stability, comparable to NIR FP apoforms. (C) 2016 Elsevier B.V. All rights reserved.
机译：使用本型色氨酸荧光，NIR荧光和圆形二色性研究，研究了从细菌植物植物植物（细菌植物植物中的近红外荧光蛋白）和它们的突变体，其具有能够结合胆汁发色团的不同位置，或者没有这些Cys残留物。 结果表明，通过硫醚组将胆丁发色团与Cys残基的共价结合基本上稳定了NIR FPS的空间结构。 蛋白质结构和发色团结合强度的稳定性强烈取决于Cys残留物的位置，并按以下顺序减少：具有Cys残留的蛋白质，两个域，Pas结构域中的蛋白质，以及GAF中的Cys蛋白质 域名。 没有Cys残留物的NIR FPS能够共价连接Biliverdin具有最低的稳定性，与NIR FP Apoforms相当。 （c）2016 Elsevier B.v.保留所有权利。

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