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Quantifying the co-solvent effects on trypsin from the digestive system of carp Catla catla by biophysical techniques and molecular dynamics simulations

机译：通过生物物理技术和分子动力学模拟来量化胰蛋白酶消化系统对胰蛋白酶的共溶剂效应

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Here, circular dichroism (CD) spectroscopy, fluorescence spectroscopy, UV-Vis spectroscopy, SDS-PAGE, substrate SDS-PAGE, and molecular dynamics (MD) simulations techniques have been employed to understand the structural behavioral changes of trypsin (MW: 19.72 kDa, source: digestive system of adult Indian major carp, Catla C. catla) in the presence of various chemical environments. The stability of the trypsin can be increased by stabilizers, including trimethylamine N-oxide (TMAO), proline, and betaine, without affecting its native structure. Trypsin has shown unusual high thermal stability in the presence of betaine. Further, these experimental results were confirmed by means of MD simulations. The present results explicitly elucidated that the behavior of a co-solvent may vary depending upon the type of the protein.
机译：这里，已经采用了圆形二色性（CD）光谱，荧光光谱，UV-Vis光谱，SDS-PAGE，衬底SDS-PAGE和分子动力学（MD）模拟技术来了解胰蛋白酶的结构行为变化（MW：19.72 KDA ，来源：在各种化学环境存在下，成人印度主要鲤鱼，Catla C. catla的消化系统。 胰蛋白酶的稳定性可以通过稳定剂增加，包括三甲胺N-氧化物（TMAO），脯氨酸和甜菜碱，而不影响其天然结构。 胰蛋白酶在甜菜碱存在下表现出异常的高热稳定性。 此外，通过MD模拟证实了这些实验结果。 本结果明确阐明了共溶剂的行为可以根据蛋白质的类型而变化。

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