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Exceptional thermal stability of industrially-important enzymes by entrapment within nano-boehmite derived alumina

机译：纳米勃姆石衍生氧化铝内血栓夹杂物的工业上重要酶的特殊热稳定性

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We developed an alumina sol-gel matrix based on boehmite nanorods as a superior carrier for enzyme immobilization. Proteinase and xylanase were chosen for this study, as important representatives of industrially applied enzymes. For these two enzymes we observed exceptional thermal stability by entrapment within the alumina (enzyme@alumina). We show - using kinetics, DSC and CD analyses that alumina holds strongly and thus keeps the native structures of the proteins, preventing unfolding at high temperatures. For instance, the activity of xylanase entrapped within alumina increases with temperature up to 80 degrees C (!), whereas being in solution or entrapped in silica drops the activities to zero at that temperature; whereas CD clearly shows that proteinase undergoes conformational changes above 30 degrees C, in the case of the entrapped enzyme, the ellipticity remains constant up to 90 degrees C. The importance of the nanoporosity of the nanorods derived alumina is shown for this superior stability. The findings open the door to potential new applications of these enzymes for high temperature organic syntheses.
机译：基于Boehmite纳米棒的氧化铝溶胶基质作为酶固定化的优异载体开发了一种氧化铝溶胶基质。选择蛋白酶和木聚糖酶在本研究中选择，作为工业上应用酶的重要代表。对于这两种酶，我们通过氧化铝内的血液（酶@氧化铝）夹杂物观察出异常的热稳定性。我们展示 - 使用动力学，DSC和CD分析，即氧化铝持有强烈并因此保持蛋白质的天然结构，防止在高温下展开。例如，在氧化铝内捕获的木聚糖酶的活性随温度高达80℃（！），而在溶液中或夹在二氧化硅中，在该温度下将活性降至零;然而，CD清楚地表明，在捕获酶的情况下，蛋白酶经历高于30℃的构象变化，椭圆形保持恒定达到90℃。纳米棒的纳米孔的重要性显示出这种优异的稳定性。调查结果打开了这些酶用于高温有机合成的潜在新应用。

著录项

  • 来源
    《RSC Advances》 |2015年第15期|共7页
  • 作者

    Vinogradov Vladimir V.; Avnir David;

  • 作者单位

    Hebrew Univ Jerusalem Inst Chem IL-91904 Jerusalem Israel;

    Hebrew Univ Jerusalem Inst Chem IL-91904 Jerusalem Israel;

  • 收录信息
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 化学;
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