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首页> 外文期刊>Acta crystallographica, Section F. Structural biology and crystallization communications >Two high-resolution structures of the human E3 ubiquitin ligase Siah1
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Two high-resolution structures of the human E3 ubiquitin ligase Siah1

机译：人类E3泛素连接酶Siah1的两个高分辨率结构

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Siah1 is an E3 ubiquitin ligase that contributes to proteasome-mediated degradation of multiple targets in key cellular processes and which shows promise as a therapeutic target in oncology. Structures of a truncated Siah1 bound to peptide-based inhibitors have been reported. Here, new crystallization conditions have allowed the determination of a construct encompassing dual zinc-finger subdomains and substrate-binding domains at significantly higher resolution. Although the crystals appear isomorphous, two structures present distinct states in which the spatial orientation of one zinc-finger subdomain differs with respect to the rest of the dimeric protein. Such a difference, which is indicative of conformational freedom, infers potential biological relevance related to recognition of binding partners. The crystallization conditions and improved models of Siah1 may aid future studies investigating Siah1-ligand complexes.
机译：Siah1是一种E3泛素连接酶，在关键细胞过程中有助于蛋白酶体介导的多个靶标降解，并显示出有望作为肿瘤学中的治疗靶标。已经报道了与基于肽的抑制剂结合的截短的Siah1的结构。在这里，新的结晶条件使得可以确定包含双锌指子结构域和底物结合结构域的构建体，且分辨率更高。尽管晶体看起来是同晶的，但是两个结构呈现出不同的状态，其中一个锌指子结构域的空间方向相对于其余的二聚体蛋白有所不同。这种差异表明构象自由，推断出与识别结合伴侣有关的潜在生物学相关性。 Siah1的结晶条件和改进的模型可能有助于进一步研究Siah1-配体配合物。

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