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首页> 外文期刊>Biophysical Chemistry: An International Journal Devoted to the Physical Chemistry of Biological Phenomena >Calorimetric studies of the interactions of linker histone H1~0 and its carboxyl (Hl°-C) and globular (Hl°-G) domains with calf-thymus DNA
【24h】

Calorimetric studies of the interactions of linker histone H1~0 and its carboxyl (Hl°-C) and globular (Hl°-G) domains with calf-thymus DNA

机译：用小牛胸腺DNA接头组蛋白H1〜0及其羧基（HL°-C）和球状（HL°-C）结构域的相互作用的量热研究

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Histone HI is a chromatin protein found in most eukaryotes. ITC and CD have been used to study the binding of H1~0 and its C-terminal, Hl~0-C, and globular, Hl~°-G, domains to a highly polymerized DNA. ITC results indicate that H1~0 and Hl~°-C bind tightly to DNA (K_a= 1 x 10~7), with an unfavorable DELTAH (DELTAH = +22 kcal/mol) and a favorable AS (-TAS = -30 kcal/mol). Binding Hl~0-G to DNA at 25 °C is calorimetrically silent. A multiple independent site model fits the ITC data, with the anomaly in the data near saturation attributed to rearrangement of bound HI, maximizing the number of binding sites. CD experiments indicate that H1°/DNA and H1~°-C/DNA complexes form with little change in protein structure but with some DNA restructuring. Salt dependent ITC experiments indicate that the electrostatic contribution to binding H1~0 or Hl~°-C is small ranging from 6% to 17% of the total AG.
机译：组蛋白HI是大多数真核生物中发现的染色质蛋白质。 ITC和CD已经用于研究H1〜0及其C末端，HL〜0-C和球状，HL〜°-G，域的结合至高度聚合的DNA。 ITC结果表明H1〜0和HL〜°-C紧密结合到DNA（K_A = 1×10〜7），不利的Dertah（Deltah = +22千卡/ mol）和良好的（--tas = -30 kcal / mol）。 在25℃下将Hl〜0 -g与DNA结合到热量沉默。 多个独立的网站模型适合ITC数据，在饱和度附近的数据中的异常归因于绑定HI的重新排列，最大化绑定站点的数量。 CD实验表明，H1°/ DNA和H1〜°-C / DNA复合物形式，蛋白质结构几乎没有变化，但有一些DNA重组。 盐依赖性ITC实验表明，结合H1〜0或HL〜°-c的静电贡献小于总Ag的6％至17％。

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