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Towards cell-free isobutanol production: Development of a novel immobilized enzyme system

机译：朝着无细胞异丁醇的生产：新型固定化酶系统的发展

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Producing fuels and chemical intermediates with cell cultures is severely limited by low product concentrations (0.2%(v/v)) due to feedback inhibition, cell instability, and lack of economical product recovery processes. We have developed an alternate simplified production scheme based on a cell-free immobilized enzyme system. Two immobilized enzymes (keto-acid decarboxylase (KdcA) and alcohol dehydrogenase (ADH)) and one enzyme in solution (formate dehydrogenase (FDH) for NADH recycle) produced isobutanol titers 8 to 20 times higher than the highest reported titers with S. cerevisiae on a mol/mol basis. These high conversion rates and low protein leaching were achieved by covalent immobilization of enzymes (ADH) and enzyme fusions (fKdcA) on methacrylate resin. The new enzyme system without in situ removal of isobutanol achieved a 55% conversion of ketoisovaleric acid to isobutanol at a concentration of 0.135 (mole isobutanol produced for each mole ketoisovaleric acid consumed). Further increasing titer will require continuous removal of the isobutanol using an in situ recovery system. (c) 2015 American Institute of Chemical Engineers Biotechnol. Prog., 32:66-73, 2016
机译：由于反馈抑制，电池不稳定和缺乏经济产物回收过程，生产燃料和细胞培养物的燃料和化学中间体受到低产物浓度（0.2％（v / v））的限制。我们开发了一种基于无细胞固定化酶系统的替代简化生产方案。两个固定化酶（酮酸脱羧酶（KDCA）和醇脱氢酶（ADH））和溶液中的一种酶（甲酸脱氢酶（FDH），用于NADH再循环）产生的异丁醇滴度比与S. Cerevisiae的最高报道的滴度高8-20倍摩尔/摩尔的基础。通过在甲基丙烯酸酯树脂上的酶（ADH）和酶融合（FKDCA）的共价固定来实现这些高转化率和低蛋白浸出。新的酶系统，没有原位除去异丁醇，以0.135的浓度达到酮戊醛转化为酮戊醛转化为异丁醇（用于为每摩尔酮丙戊酸酸产生的摩尔异丁醇）。进一步增加滴度需要使用原位回收系统连续除去异丁醇。 （c）2015美国化学工程研究所生物科技。 Prog。，32：66-73,2016

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