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【24h】

The role of interchain disulfide bond in a recombinant human Interleukin-17A variant

机译：链间二硫键在重组人白介素17A变体中的作用

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Interleukin-17A (IL-17A) is the prototype of IL-17 family and has been implicated in the pathogenesis of a variety of autoimmune diseases. Therefore its structural and functional properties are of great medical interest. During our research on a recombinant human IL-17A (rhIL-17A) variant, four isoforms were obtained when it was refolded. While isoforms 1 and 2 represented non-covalent dimers, isoforms 3 and 4 were determined to be covalent dimers. All four isoforms were structurally similar by Circular Dichroism and fluorescence spectroscopy studies, but differential scanning calorimetry demonstrated thermal stability in the order of isoform 1=isoform 2. <. isoform 4. <. isoform 3. In addition, compared to covalent dimers (isoform 3 and 4), the non-covalent dimers (isoforms 1 and 2) are slightly less active in a receptor-binding assay but at least 5-fold less active in a cell-based assay.
机译：白细胞介素17A（IL-17A）是IL-17家族的原型，已与多种自身免疫性疾病的发病机制有关。因此，其结构和功能性质具有重要的医学意义。在我们对重组人IL-17A（rhIL-17A）变异体的研究中，重新折叠后获得了四个同工型。尽管同工型1和2代表非共价二聚体，但同工型3和4被确定为共价二聚体。通过圆二色性和荧光光谱研究，所有四种同工型在结构上均相似，但是差示扫描量热法显示了以同工型1 =同工型2的顺序的热稳定性。异构体4。同工型3。此外，与共价二聚体（同工型3和4）相比，非共价二聚体（同工型1和2）在受体结合试验中的活性略低，但在细胞-结合试验中活性至少低5倍基于基础的分析。

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