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PTPN14 regulates Roquin2 stability by tyrosine dephosphorylation

机译：PTPN14通过酪氨酸去磷酸化来调节Roquin2稳定性

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Protein phosphorylation regulates a variety of cellular signaling pathways and fundamental mechanisms in cells. In this paper, we demonstrate that the mRNA decay factor Roquin2 is phosphorylated at tyrosine residue in position 691 in vivo. This phosphorylation disrupts the interaction with KLHL6, the E3 ligase for Roquin2. Furthermore, we establish that the tyrosine phosphatase PTPN14 specifically interacts with Roquin2 through its phosphatase domain and dephosphorylates Roquin2 tyrosine 691. Overexpression of PTPN14 promotes Roquin2 degradation in a KLHL6-dependant manner by promoting interaction with KLHL6. Collectively, our findings reveal that PTPN14 negatively regulates the protein stability of Roquin2, thereby adding a new layer of regulation tothe KLHL6-Roquin2 axis.
机译：蛋白质磷酸化调节各种细胞信号传导途径和细胞中的基本机制。 在本文中，我们证明MRNA衰减因子ROQUIN2在体内691位的酪氨酸残基下磷酸化。 这种磷酸化破坏了与KLHL6的相互作用，roquin2的E3连接酶。 此外，我们确定酪氨酸磷酸酶PTPN14通过其磷酸酶结构域特异性与roquin2相互作用，并通过其去磷酸酸盐酸盐酸盐酸盐酸盐酸扎氨酸胺2。通过促进与KLHL6的相互作用，PTPN14的过表达促进了KLHL6依赖性方式的Roquin2降解。 统称，我们的研究结果表明，PTPN14负调节Roquin2的蛋白质稳定性，从而增加了klhl6-roquin2轴的新的调节层。

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