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【24h】

Identification of key residues that regulate the interaction of kinesins with microtubule ends

机译：鉴定调节Kinesins与微管末端相互作用的关键残留物

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Abstract Kinesins are molecular motors that use energy derived from ATP turnover to walk along microtubules, or when at the microtubule end, regulate growth or shrinkage. All kinesins that regulate microtubule dynamics have long residence times at microtubule ends, whereas those that only walk have short end‐residence times. Here, we identify key amino acids involved in end binding by showing that when critical residues from Kinesin‐13, which depolymerises microtubules, are introduced into Kinesin‐1, a walking kinesin with no effect on microtubule dynamics, the end‐residence time is increased up to several‐fold. This indicates that the interface between the kinesin motor domain and the microtubule is malleable and can be tuned to favour either lattice or end binding.
机译：摘要Kinesins是使用源自ATP转换的能量沿着微管，或者在微管末端，调节生长或收缩时的分子电机。 所有调节微管动力学的所有Kinesins都在微管末端具有长的停留时间，而那些只走路的终止时间短。 在这里，我们通过表明，当来自Kinesin-13的关键残留物，其中将脱聚微管引入Kinesin-1的关键残留物时，终止胰蛋白没有对微管动态的影响，最终停留时间增加了 高达几倍。 这表明Kinesin Motor结构域和微管之间的界面是可展开的，并且可以调节以有利于晶格或结束结合。

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