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首页> 外文期刊>Biochimica et Biophysica Acta. Protein Structure and Molecular Enzymology >Solvent perturbation of the allosteric regulation of aspartate transcarbamylase
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Solvent perturbation of the allosteric regulation of aspartate transcarbamylase

机译：溶剂干扰天冬氨酸转氨酶的变构调节

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Escherichia coli aspartate transcarbamylase (ATCase) catalyzes the first committed step in pyrimidine biosynthesis, the condensation of aspartate and carbamyl phosphate. ATCase is positively allosterically regulated by ATP and negatively regulated by CTP. We have used mild solvent perturbation to gain global molecular information about the mechanism of heterotropic allostery. The [NaCl], temperature, and osmotic pressure dependence of the enzymatic activity of ATCase has been examined in the presence and absence of allosteric effectors. The results indicate that: 1) Regulation of aspartate binding by CTP appears to involve a unique set of electrostatic interactions not involved in enzyme function in the presence of ATP or in the absence of effectors. 2) Aspartate binding is enthalpically driven in the presence and absence of allosteric effectors. 3) The apparent enthalpy and entropy of aspartate binding (ΔH, ΔS), and activation energy of catalysis (E_a) are substantially altered in the presence of CTP but not ATP. 4) The change in hydration of ATCase upon substrate binding is the same in the presence and absence of allosteric effectors. 5) The linkage between heterotropic and homotropic allostery is different for ATP and CTP.
机译：大肠杆菌天冬氨酸转氨酶（ATCase）催化嘧啶生物合成的第一步，即天冬氨酸和氨基甲酸酯磷酸的缩合反应。 ATCase受ATP正向变构调节，而受CTP负向调节。我们使用了温和的溶剂扰动来获得有关异构变构机理的全局分子信息。在存在和不存在变构效应子的情况下，已经检查了ATCase酶活性的[NaCl]，温度和渗透压依赖性。结果表明：1）通过CTP调节天冬氨酸结合似乎涉及在ATP存在或不存在效应子的情况下不参与酶功能的一组独特的静电相互作用。 2）在存在和不存在变构效应子的情况下，天冬氨酸的结合被焓驱动。 3）在CTP而不是ATP的存在下，天冬氨酸结合的表观焓和熵（ΔH，ΔS）和催化活化能（E_a）发生了显着变化。 4）在存在和不存在变构效应子的情况下，底物结合后ATCase水合的变化是相同的。 5）对于ATP和CTP，异质和同质别构之间的联系是不同的。

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