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【24h】

Characterization of a C-Terminal SUMO-Interacting Motif Present in Select PIAS-Family Proteins

机译：在选择杆状蛋白选择中存在的C末端SUMO-相互作用基序的表征

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摘要

The human PIAS proteins are small ubiquitin-like modifier (SUMO) E3 ligases that participate in important cellular functions. Several of these functions depend on a conserved SUMO-interacting motif (SIM) located in the central region of all PIAS proteins (SIM1). Recently, it was determined that Siz2, a yeast homolog of PIAS proteins, possesses a second SIM at its C terminus (SIM2). Sequence alignment indicates that a SIM2 is also present in PIAS1-3, but not PIAS4. Using biochemical and structural studies, we demonstrate PIAS-SIM2 binds to SUMO1, but that phosphorylation of the PIAS-SIM2 or acetylation of SUMO1 alter this interaction in a manner distinct from what is observed for the PIAS-SIM1. We also show that the PIASSIM2 plays a key role in formation of a UBC9-PIAS1-SUMO1 complex. These results provide insights into how post-translational modifications selectively regulate the specificity of multiple SIMs found in the PIAS proteins by exploiting the plasticity built into the SUMO-SIM binding interface.
机译：人的粘合蛋白是小的泛素样改性剂（SUMO）E3连接酶，其参与重要的细胞功能。这些功能中的几个依赖于位于所有粘合蛋白的中心区域（SIM1）中的保守的SUMO相互作用的基序（SIM）。最近，确定Siz2，粘液蛋白的酵母同源物，在其C末端具有第二SIM（SIM2）。序列对准表明SIM2也存在于PIAS1-3中，但不是PIAS4。使用生化和结构研究，我们证明了PIAS-SIM2与SUMO1结合，但SUMO1的磷酸化或SUMO1的乙酰化以不同于针对PIAS-SIM1所观察到的方式改变该相互作用。我们还表明PiSSIM2在形成UBC9-PiAS1-Sumo1复合体中发挥着关键作用。这些结果通过利用内置在Sumo-SIM绑定界面中的可塑性，对翻译后修饰如何选择性地调节粘液蛋白中发现的多个SIMS的特异性的见解。

著录项

  • 来源
    《Structure》 |2020年第5期|共18页
  • 作者

    Lussier-Price Mathieu; Mascle Xavier H.; Cappadocia Laurent; Kamada Rui; Sakaguchi Kazuyasu; Wahba Haytham M.; Omichinski James G.;

  • 作者单位

    Univ Montreal Dept Biochim &

    Med Mol CP 6128 Succursale Ctr Ville Montreal PQ H3C 3J7 Canada;

    Univ Montreal Dept Biochim &

    Med Mol CP 6128 Succursale Ctr Ville Montreal PQ H3C 3J7 Canada;

    Univ Montreal Dept Biochim &

    Med Mol CP 6128 Succursale Ctr Ville Montreal PQ H3C 3J7 Canada;

    Hokkaido Univ Fac Sci Dept Chem Sapporo Hokkaido 0600810 Japan;

    Hokkaido Univ Fac Sci Dept Chem Sapporo Hokkaido 0600810 Japan;

    Univ Montreal Dept Biochim &

    Med Mol CP 6128 Succursale Ctr Ville Montreal PQ H3C 3J7 Canada;

    Univ Montreal Dept Biochim &

    Med Mol CP 6128 Succursale Ctr Ville Montreal PQ H3C 3J7 Canada;

  • 收录信息
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 分子生物学;
  • 关键词

  • 入库时间 2022-08-20 05:50:59

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