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Cloning,Overexpression,Purification,and Characterization of S-Adenosylhomocysteine Hydrolase from Corynebacterium efficient YS-314

机译：高效棒状杆菌YS-314的S-腺苷同型半胱氨酸水解酶的克隆，过表达，纯化及鉴定

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The gene encoding S-adenosylhomocysteine hydrolase activity(SAHase:EC 3.3.1.1)from Corynebacterium efficiens(YS-314)was cloned and expressed as a fusion protein in Escherichia coli Rosetta(DE3).The analyzed nucleotide sequence of the cloned gene proved to be identical to those reported on the NCBI database.The recombinant enzyme is a tetramer,showing a molecular weight of approximately.210 kDa,as estimated by gel filtration.The K_M values of the enzyme for S-adenosylhomocysteine(SAH),adenosine(Ado),and homocysteine(Hcy),were determined to be 1.4,10,and 45 mu M.The overexpression of the recombinant enzyme produced a high level of protein(>40 mg of protein per gram of wet cells)and revealed certain thermostability when characterized at temperatures above 40 °C.It also showed a high capacity for the synthesis of SAH,thermal stability,and high kinetic similarity to human SAHase,indicating a high biotechnological and pharmacological potential.
机译：在大肠杆菌Rosetta（DE3）中克隆了高效棒状杆菌（YS-314）编码S-腺苷同型半胱氨酸水解酶活性的基因（SAHase：EC 3.3.1.1），并以融合蛋白的形式表达。与NCBI数据库报道的相同。重组酶是四聚体，通过凝胶过滤估计分子量约为210 kDa。该酶对S-腺苷同型半胱氨酸（SAH），腺苷（Ado）的K_M值），高半胱氨酸（Hcy）被确定为1.4、10和45μM.重组酶的过表达产生高水平的蛋白质（每克湿细胞> 40 mg蛋白质）并在在高于40°C的温度下具有特征性。它还显示出高合成SAH的能力，热稳定性以及与人SAHase的高动力学相似性，表明具有很高的生物技术和药理学潜力。

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