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Screening of Protein-Ligand Interactions by Affinict Chromatography

机译：亲和色谱法筛选蛋白-配体相互作用

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This paper examines affinity chroatigraphy (AC) as an alternative tool for the determination of protin-ligand interactions for the particular case inwhich the ligand is the same protein.The methology is less labor -intrensive and more sample-efficient than thrasitional methoss used to masure the second virial coefficient (B_22) a paramtnt commonly used to evaluate protein-protein interations.The chromato-graphic capacity factor (k') was studied fro lyisozyme and equine sequm ablumin for a wiet rgange of experimental solution conditions such as crystallining agent concentra-tion protein concentration and pH Paralled experiments using AC to determine k' and stactic light scatering (SLS) to determine B_22 showed athat the two paramenters were higly correlated Teo different column volumes (~1 and ~0.1 mL) were tested and gave essentaly the same values for k' shwoing the feasibility of aminaturization
机译：本文研究了亲和色谱法（AC）作为确定配体是相同蛋白质的特定情况下蛋白质与配体相互作用的替代工具。该方法学比用于确保水平的拟定方法更不费力，样品效率更高第二维里系数（B_22）是通常用于评估蛋白质间相互作用的参数。对溶菌酶和马后equ白蛋白的色谱图容量系数（k'）进行了研究，以了解诸如溶液结晶剂浓度等实验条件的变化。蛋白质浓度和pH值使用AC确定k'和使用规光光度分析（SLS）确定B_22的平行实验表明，对两个参量进行了高度相关联，测试了不同的柱体积（〜1和〜0.1 mL），并得到了相同的结果。 k'的值表明了小型化的可行性

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