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首页> 外文期刊>Journal of biochemical and molecular toxicology >Antiplatelet and anticoagulant activities of two phospholipase A2s purified from Cerastes cerastes venom: Structure-function relationship
【24h】

Antiplatelet and anticoagulant activities of two phospholipase A2s purified from Cerastes cerastes venom: Structure-function relationship

机译：两种磷脂酶A2S的抗血糖和抗凝血活性纯化来自Cerastescerastes毒液：结构功能关系

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This study aimed to elucidate anticoagulant/antiplatelet mechanisms of two previously purified PLA(2)s from Cerastes cerastes venom, here, termed Cc(1)-PLA(2) and Cc(2)-PLA(2). Both PLA(2)s present close molecular weights of 13,534 and 13,430 Da and Isoectric pH (pI) 7.38 and 7.86 respectively, for Cc(1)-PLA(2) and Cc(2)-PLA(2). These Ca2+-dependent enzymes showed a high catalytic activity upon phospholipids, inducing indirect hemolysis, since they conserve the catalytic domain of PLA(2)s (26)CYCGWGGKG(34). They exhibited dual inhibition of platelet aggregation by targeting P2Y12 and TP alpha receptors preventing Adenosine diphosphate/arachidonate binding and blood clotting. These effects are due to the interaction of Cc(1)-PLA(2)s/Cc(2)-PLA(2)s with factor FXa through a noncatalytic PL-independent mechanism leading to nonreleased thrombin. Both proteins consist of 120 amino acid residues and share similar three-dimensional structures close to other SV-PLA(2)s. Structural data of PLA(2)s allowed the relevant residues involved in binding to FXa and platelet receptors. These findings may lead to the design of novel noncompetitive FXa inhibitors.
机译：本研究旨在阐明来自纤维毒素毒液的两种先前纯化的PLA（2）S的抗凝血/抗血小板机制，这里称为CC（1）-PLA（2）和CC（2）-PLA（2）。 PLA（2）S分别在CC（1）-PLA（2）和CC（2）-PLA（2）上分别呈现13,534和13,430Da和isoectric pH（PI）7.38和7.86的分子量。这些CA2 +依赖性酶在磷脂上显示出高催化活性，诱导间接溶血，因为它们保护PLA（2）S（26）CyCGWGGKG（34）的催化结构域。它们通过靶向P2Y12和TPα受体来表现出对血小板聚集的双重抑制，防止腺苷二磷酸/慢磷酸盐酸酯结合和血液凝固。这些效果是由于CC（1）-PLA（2）S / CC（2）-PLA（2）S通过因子FXA的相互作用，通过导致非释放凝血酶的非催化PL无型机制。这两种蛋白质由120个氨基酸残基组成，并与其他SV-PLA（2）S靠近其他类似的三维结构。 PLA（2）S的结构数据允许相关的残留物与FXA和血小板受体结合。这些发现可能导致新型非竞争性FXA抑制剂的设计。

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