A protein-stabilizing technology for enhanced antibody stability and antibody-binding profiles in a microchip array

Martin Scholz; Angelika Luking

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A protein-stabilizing technology for enhanced antibody stability and antibody-binding profiles in a microchip array

机译：一种蛋白质稳定技术，可增强微芯片阵列中的抗体稳定性和抗体结合谱

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The stability of therapeutic antibodies during downstream processing and storage is important for functionality and quality. To determine functional antibody performance, the UNIchip? high-density protein microarray with 384 recombinant antigenic targets was developed; this allows characterization of antibody specificity by generating standardized quantitative binding profiles. In this study, we used UNIchip? to test the efficacy of a novel protein stabilizing and protecting solution (SPS) to preserve the binding specificity and binding strength of a therapeutic anti-TN F-a antibody (Adalimumab; Humira). Our results show that reconstituted SPS-formulated and lyophilized Adal-imumab elicits significantly less off-target activity after reconstitution and preserves binding strength even after six weeks of storage at 40°C compared with Adalimumab that underwent the same treatment with the original formulation. By means of UNIchip?, we were able to confirm the protein stabilizing effects of SPS as shown by preserved antibody functionality.

机译：治疗性抗体在下游加工和存储过程中的稳定性对于功能和质量至关重要。为了确定功能性抗体的性能，UNIchip？开发了具有384个重组抗原靶标的高密度蛋白质微阵列;这可以通过生成标准化的定量结合图谱来表征抗体特异性。在这项研究中，我们使用UNIchip？测试新型蛋白质稳定和保护溶液（SPS）的功效，以保持治疗性抗TN F-a抗体（Adalimumab; Humira）的结合特异性和结合强度。我们的结果表明，与经过相同配方处理的Adalimumab相比，重构后的SPS制剂和冻干的Adal-imumab重构后引起的脱靶活性明显降低，即使在40°C储存六周后仍能保持结合强度。通过UNIchip ?，我们能够确认SPS的蛋白质稳定作用，如保留的抗体功能所示。

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来源
《Biotechnology Journal: Healthcare,Nutrition,Technology》 |2012年第8期|共6页
作者
Martin Scholz; Angelika Luking;
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作者单位

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收录信息
原文格式 PDF
正文语种 eng
中图分类生物工程学（生物技术）;
关键词
Antibody; Diagnostics; Microarray; Proteins; Stability;

机译：抗体;诊断;微阵列;蛋白质;稳定性;

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