Физико-химическая характеристика варианта апикального домена шаперона GroEL для повышения уровня биосинтеза и увеличения стабильности целевых белков

К.А.КУРOВ; О.И.САВВИН; М.С.ЮРКОВА

首页> 外文期刊>Биотехнология >Физико-химическая характеристика варианта апикального домена шаперона GroEL для повышения уровня биосинтеза и увеличения стабильности целевых белков

【24h】

Физико-химическая характеристика варианта апикального домена шаперона GroEL для повышения уровня биосинтеза и увеличения стабильности целевых белков

机译：伴侣腹股沟腹股沟顶端域选择的物理化学特性，增加生物合成水平，增加靶蛋白的稳定性

获取原文

获取原文并翻译 | 示例

掌桥外文数据库（机构版） >>

开具论文收录证明 >>

文献代查 >>

页面导航

摘要
著录项
相似文献
相关主题

摘要

Описаны свойства нового белка,являющегося вариантом апикального домена шаперона GroEL,предназначенного служить лидером при создании слитых белков.Данный полипептидный лидер демонстрирует высокий уровень биосинтеза в бактериальной системе,растворим и сохраняет растворимость после стандартных биохимических манипуляций.Исследована его вторичная структура и ее термостабильность,а также растворимость белка в широком диапазоне температур.Для упрощения процедуры последующей очистки целевого белка предусмотрена возможность его химического отщепления по остатку метионина под действием бромциана.

机译：描述了新蛋白质的性质，其是伴随伴侣腹股沟的顶端域的实施方案，其设计为用作产生融合蛋白的领导者。替代的多肽领导者在细菌体系中显示出高水平的生物合成，可溶性并保持溶解度在标准化生物化学操作之后。其二级结构及其热稳定性及其热稳定性，以及蛋白质在宽范围内的溶解度。为了简化随后纯化靶蛋白的方法，可以是溴氏症作用下甲硫氨酸残留物的化学切割的可能性。

著录项

来源
《Биотехнология》 |2018年第6期|共8页
作者
К.А.КУРOВ; О.И.САВВИН; М.С.ЮРКОВА;
展开▼
作者单位

Российский Университет Дружбы Народов Москва 117198;

Российский Университет Дружбы Народов Москва 117198;

Федеральное государственное учреждение;

Федеральный исследовательский центр;

Фундаментальные основы биотехнологии;

.Российская академия наук Москва 119071;

展开▼
收录信息
原文格式 PDF
正文语种 rus
中图分类分子生物学;
关键词
бактериальная экспрессия; шаперон GroEL; система слитых белков; белок-лидер;

机译：细菌表达;Groel Shaperon;融合蛋白的系统;蛋白质领导者;

相似文献

外文文献
中文文献
专利

1. Mycobacterium tuberculosis Cpn60.2 (GroEL2) blocks macrophage apoptosis via interaction with mitochondrial mortalin Mycobacterium tuberculosis Cpn60.2 (GroEL2) blocks macrophage apoptosis via interaction with mitochondrial mortalin Mycobacterium tuberculosis Cpn60.2 (GroEL2) blocks macrophage apoptosis via interaction with mitochondrial mortalin [J] . Zakaria Hmama, Sunil Joseph, Alex Yuen, Biology Open . 2017,第4期

机译：结核分枝杆菌Cpn60.2（GroEL2）通过与线粒体mortalin相互作用阻止巨噬细胞凋亡结核分枝杆菌Cpn60.2（GroEL2）通过与线粒体mortalin相互作用阻止巨噬细胞凋亡
2. Supramolecular Nanotube of Chaperonin GroEL: Length Control for Cellular Uptake Using Single-Ring GroEL Mutant as End-Capper [J] . Seunghyun Sim, Tatsuya Niwa, Hideki Taguchi, Journal of the American Chemical Society . 2016,第35期

机译：伴侣蛋白GroEL的超分子纳米管：使用单环GroEL突变体作为封端剂的细胞摄取的长度控制。
3. Crystal structure of a symmetric football-shaped GroEL:GroES2-ATP14 complex determined at 3.8 ? reveals rearrangement between two GroEL rings [J] . Koike-TakeshitaA., ArakawaT., TaguchiH., Journal of Molecular Biology . 2014,第21期

机译：对称橄榄球形GroEL：GroES2-ATP14配合物的晶体结构在3.8？揭示了两个GroEL环之间的重排
4. Supramolecular Polymerization of GroEL Protein and siRNA for 'Artificial Viruses' [C] . P. K. Hashim, Seunghyun Sim, Kou Okuro 日本化学会春季年会講演予稿集 . 2018

机译：腹股沟蛋白的超分子聚合和“人为病毒”的siRNA
5. Developing a new model of the GroEL functional cycle and its implications for the GroEL-optimized substrate protein refolding. [D] . Ye, Xiang. 2014

机译：开发GroEL功能周期的新模型及其对GroEL优化的底物蛋白重折叠的影响。
6. Back to GroEL-Assisted Protein Folding: GroES Binding-Induced Displacement of Denatured Proteins from GroEL to Bulk Solution [O] . Victor Marchenkov, Andrey Gorokhovatsky, Natalia Marchenko, 2020

机译：返回到GroEL辅助的蛋白质折叠：GroES结合引起的变性蛋白质从GroEL到大体积溶液的置换
7. Back to GroEL-Assisted Protein Folding: GroES Binding-Induced Displacement of Denatured Proteins from GroEL to Bulk Solution [O] . Victor Marchenkov, Andrey Gorokhovatsky, Natalia Marchenko, 2020

机译：返回腹股沟辅助蛋白质折叠：GrooS结合诱导的变性蛋白质从腹股沟到散装溶液

Физико-химическая характеристика варианта апикального домена шаперона GroEL для повышения уровня биосинтеза и увеличения стабильности целевых белков

摘要

著录项

相似文献

相关主题

期刊订阅